El Dr. Richard McInstosh, editor asociado de dicha revista (cuyo índice de impacto es 9.915) describe en la leyenda de la citada portada que éstas imágenes provienen de un "estudio publicado en J. Cell Biol. 22: 63-100, 1964 que correlacionó datos electrón-microscópicos y bioquímicos para definir una partícula submitocondrial en la superficie de las crestas mitocondriales que Fernández-Morán denominó partículas elementales y que consisten de: (1) una cabeza esférica o poliédrica de 80-100 Amgstroms de diámetro; (2) un eje cilíndrico de 50 Angstroms de longitud y 30-40 Angstroms de ancho; y (3) una pieza basal de 40x100 Angstroms".

El Dr. E. Racker y sus colegas demostraron posteriormente que el eje y la base de estas partículas elementales incluían un dominio transmembrana que transporta electrones a través de las membranas de las crestas (porción F0 de la molécula), y que la cabeza comprende la ATPasa F1 que sintetiza ATP cuando los protones pasan a través de F0 bajo el gradiente electroquímico.

Las imágenes de Fernández-Morán demostraron claramente la existencia de estas partículas, que se han denominado "Fernández-Morán’s particles, ver http://cbe.ivic.ve/hfmparticles.html) así como la orientación asimétrica de estas proteínas de membranas.

Estas imágenes iniciaron intensas investigaciones bioquímicas que han conducido a una mayor comprensión de las vías por las cuales la quimio-ósmosis está acoplada a la síntesis de ATP para llevar a cabo eficientemente la fosforilación oxidativa en muchos tipos de células. La estructura de las partículas elementales de Fernández-Morán abrió las puertas a los científicos a la complejidad y orientación asimétrica de las proteínas de membranas y ayudó a iniciar un estudio más amplio de los complejos oligoméricos dentro de las membranas.